Cherry in Sunshine

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第二章 蛋白质内部及周围的基本相互作用

第2讲

在肽中会出现D型残基，但它们不是由基因编码，而是由特定的酶催化合成的。自发的外消旋现象未在蛋白质中观察过，也从未出现在蛋白质的生物合成中。但在化学合成中却常常伴有，并且很难消除。

振动可能对蛋白质链的柔性做出贡献。共价键和共价角的热振动频率处于蛋白质的红外光谱波段。但是要确定在室温下这些振动是否能发生，即是否可以有当下温度的热能（热量子，kT）来激发振动。物理估算之后确定，在室温下，共价键是“刚性的”，而共价角可以振动。因此，共价键振动对蛋白质的柔性没有贡献，共价角振动的贡献很小。

势能呈二重态means在360度旋转内有两个极大值和两个极小值。

较大的Ca原子的排斥作用使顺势构象（w=0）在能量上非常不利，因此蛋白质中几乎所有的肽键均呈反式构象（w=180）。但Pro的肽键很特殊，它的反式构象和顺式构象相比只有很小的优势。在球态和解折叠态的（即涨落的，缺乏固定结构的）肽中，均有约90%的反式和10%的顺式。----某一细节本身越有利，该细节在蛋白质中就越常出现。

第3讲

对X射线来说H原子是“看不见”的。

有大量推导原子-原子相互作用势的著作，是否意味着这些相互作用势都是不精确的？关于vdw相互作用势没有特别不一致的地方。重要的是要记住，在计算分子结构时，一个参数的出处不应不同于其他参数的出处。

由于反式肽键的的刚性，序列上相邻的残基在空间上离得较远，因此几乎可以彼此独立地改变其构象。但在一个残基的内部的两个二面角的转动是相互联系的。

Ramachandran图形。

R图中所谓的高能区无疑不是无限高，而仅仅高于最小构想能，蛋白质必须花一些能量来驱动残基进入这一区域。

第4讲